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Nahaufnahme mehrerer Probenröhrchen, die auf einem Tisch liegen. Im Hintergrund ist unscharf der Schriftzug "Charité" auf einem Formular erkennbar.

Forschung der AG Kappert

Die Aufklärung der Bedeutung von Protein Tyrosin Phosphatasen und deren Regulationsmechanismen in Modellen der Insulinresistenz sowie klinische Aspekte u.a. im Bereich der Biomarker-Identifizierung zählen zu den Forschungsschwerpunkten der AG Kappert.

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Protein Tyrosin Phosphatasen
Die Phosphorylierung von Tyrosinresten in Proteinen stellt einen wichtigen Mechanismus in der zellulären Signalweiterleitung dar. Dieser wird durch die koordinierte Aktivität von Tyrosinkinasen und Protein-Tyrosin-Phosphatasen (PTPs) reguliert. Die klassischen PTPs stellen eine Cystein-basierte Untergruppe der PTP-Superfamilie dar, die ausschließlich Phosphotyrosinreste in Proteinen dephosphorylieren können. Zu den Regulationsmechanismen dieser PTPs gehören Expressions- und Aktivitätsunterschiede, Veränderung der Phosphorylierung von PTPs selbst, sowie die Lokalisation von PTPs innerhalb der Zelle.


Regulationsmechanismen der PTPs
Die AG Kappert arbeitet an der Aufklärung der Bedeutung von PTPs auf unterschiedlichen regulatorischen Ebenen in verschiedenen Modellen. Die zunehmenden Kenntnisse über die vielfältigen Proteininteraktionen von PTPs sollen zudem den Weg für die Nutzung dieser Enzymklasse als Zielmoleküle in der humanen Therapieforschung ebnen.


Gefäßerkrankungen und Insulinresistenz
Kürzlich konnte gezeigt werden, dass die differentielle Regulierung von PTPs in Umbauprozessen von Gefäßen, beim Diabetes mellitus, in der Zelldifferenzierung und auch bei der Tumorgenese involviert ist. Ein weiterer Forschungsschwerpunkt der AG Kappert ist demnach die Untersuchung der PTPs in Insulinresistenzmodellen. Insgesamt verfolgen wir den Ansatz, PTPs als Zielstrukturen im Rahmen der Behandlung von Umbauprozessen von Geweben und der Insulinresistenz zu etablieren.