Das Bild zeigt rechts ein Trichterglas mit blauer Flüssigkeit und Glasstab zum Umrühren. Daneben steht ein Reagenzglasständer mit Reagenzgläsern, die ebenfalls blaue Flüssigkeit enthalten. Im Hintergrund ist ein Forscher zu sehen, der in der rechten Hand eine Pipette hält.

N-Acetylmannosamin-Kinase

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Aufklärung der Kristallstrukturen der N-Acetylmannosamin-Kinase

Abb. 1: Kristallstrukturen der humanen N-Acetymannosamin-Kinase (hMNK)
a. Kristallstruktur des Komplexes der hMNK mit Substrat ManNAc. b. Schematische Darstellung der Sekundärstruktur der hMNK. c. Kristallstruktur des Homodimers der hMNK. d. Zink-Bindungsstelle. e. Vergleich der C-terminalen Struktur des hNMK/ManNAc-Komplexes (blau+rot) und der apo-hNMK (grau).

Sialinsäure ist der wesentliche Bestandteil der Zellmembranglykokonjugate. Sie sind an die Struktur und Funktionen verschiedener Zellprozesse, sowie Zell-Zell-, und Zell-Matrix-Interaktion beteiligt. Das Schlüsselenzym für die Biosynthese der Sialinsäure ist ein doppeltes funktionelles Enzym: UDP-N-Acetylglucosamin-2-Epimerase/N-Acetylmannosamin-Kinase. In Zusammenarbeit mit Prof. Saenger (FU Berlin) haben wir die Kristallstrukturen der der N-Acetylmannosamin-Kinase (MNK) in Komplex jeweils mit ihren Substraten N-Acetylmannosamin (ManNAc), ManNAc-ADP oder ManNAc-6-phosphat-ADP aufgeklärt (Abb. 1). Auf Basis dieser Kristallstrukturen sollen die molekularen Mechanismen der Regulation des Enzyms und Inhibitoren des Enzyms weiter erforscht werden.