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Membranglykoproteine

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Intrazelluläres Trafficking der Membranglykoproteine

Früher habe ich an der Untersuchung des Proteintransports zwischen Zytoplasma und Kern gearbeitet. Mit Laserfluoreszenzmikroskopie können wir den Kern-Transport eines Proteins mit einem synthetisierten Signalpeptid quantitativ und kinetisch messen (Veröffentlichung: Fan et al., 1989). Wir haben herausgefunden, dass die Transportgeschwindigkeit zwischen Zytoplasma und Kern durch eine Phosphorylierung an einer flankierenden Position der NLS des SV40-T-Antigen reguliert wird (Veröffentlichung: Rihs et al., 1991). Anschließend wurde die subzelluläre Lokalisation und das Recycling der DPPIV/CD26 in stabil transfizierten BHK-Zellen untersucht. Es wurde von uns erstmals nachgewiesen, dass die DPPIV/CD26 eine Endocytose in Endosomen durchführt (Veröffentlichung: Horstkorte et al., 1996). Daher kann man vermuten, dass Endosomen an der Regulation des Reprocessings beteiligt sind.

Um die Rolle der zytosolischen und transmembranären Domänen der Typ-II-Membranglykoproteine bei intrazellulärer Sortierung zu ermitteln, wurde die cDNA der cytosolischen und transmembranären Anteile verschiedener Typ II-Membranglykoproteine, wie z. B. DPPIV/CD26, APN/CD13 und Transferrinrezeptor, sowie die cDNA von Wildtyp-Proteine mit cDNA des grün fluoreszierenden Proteins (GFP; engl. green fluorescent protein) fusioniert und in MDCK-Zellen transfiziert. Die intrazelluläre Sortierung und Migration soll durch Fluoreszenzmikroskopie untersucht werden.