Das Bild zeigt rechts ein Trichterglas mit blauer Flüssigkeit und Glasstab zum Umrühren. Daneben steht ein Reagenzglasständer mit Reagenzgläsern, die ebenfalls blaue Flüssigkeit enthalten. Im Hintergrund ist ein Forscher zu sehen, der in der rechten Hand eine Pipette hält.

Membranglykoproteine

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Intrazelluläres Trafficking der Membranglykoproteine

Früher habe ich an der Untersuchung des Proteintransports zwischen Zytoplasma und Kern gearbeitet. Mit Laserfluoreszenzmikroskopie können wir den Kern-Transport eines Proteins mit einem synthetisierten Signalpeptid quantitativ und kinetisch messen (Veröffentlichung: Fan et al., 1989). Wir haben herausgefunden, dass die Transportgeschwindigkeit zwischen Zytoplasma und Kern durch eine Phosphorylierung an einer flankierenden Position der NLS des SV40-T-Antigen reguliert wird (Veröffentlichung: Rihs et al., 1991). Anschließend wurde die subzelluläre Lokalisation und das Recycling der DPPIV/CD26 in stabil transfizierten BHK-Zellen untersucht. Es wurde von uns erstmals nachgewiesen, dass die DPPIV/CD26 eine Endocytose in Endosomen durchführt (Veröffentlichung: Horstkorte et al., 1996). Daher kann man vermuten, dass Endosomen an der Regulation des Reprocessings beteiligt sind.

Um die Rolle der zytosolischen und transmembranären Domänen der Typ-II-Membranglykoproteine bei intrazellulärer Sortierung zu ermitteln, wurde die cDNA der cytosolischen und transmembranären Anteile verschiedener Typ II-Membranglykoproteine, wie z. B. DPPIV/CD26, APN/CD13 und Transferrinrezeptor, sowie die cDNA von Wildtyp-Proteine mit cDNA des grün fluoreszierenden Proteins (GFP; engl. green fluorescent protein) fusioniert und in MDCK-Zellen transfiziert. Die intrazelluläre Sortierung und Migration soll durch Fluoreszenzmikroskopie untersucht werden.